Caracterización de las proteínas noveles humanas MDGA1 y MDGA2implicación de MDGA1 en migración y adhesión celular
- Manuel Benito de las Heras Director/a
- Carmen De Juan Chocano Codirector/a
Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid
Fecha de defensa: 08 de febrero de 2007
- Antonio José Torres García Presidente/a
- Pilar Iniesta Serrano Secretario/a
- Miguel Quintanilla Avila Vocal
- Jesús Cruces Pinto Vocal
- María del Carmen Guerra González Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
La caracterización de las proteínas noveles humanas MDGA1 y MDGA2 realizada en el presente trabajo muestra que las proteínas MDAGAs son proteínas N-glicosiladas ancladas a la membrana plasmática mediante un grupo glicosil fosfatidil inositol (GPI), susceptible de ser hidrolizado por fosfolipasa C (PI-PLC). El estudio más preciso de la localización de las MDGAs muestra que se encuentran en unos microdomios de membrana denominados lípido rafts. Además, el estudio evolutivo de las proteínas MDGAs refleja que se encuentran presentes en una amplia variedad de organismos, permaneciendo altamente conservadas en todas las especies analizadas en las que se conoce la secuencia completa de ambas proteínas. Por otro lado, los experimentos de adhesión y migración celular realizados en células transfectadas de una manera estable con MDGA1 demuestran que esta proteína incrementa la capacidad migratoria celular, así como la adhesión célula-célula. Asimismo, se ha realizado la caracterización del gen MDGA2 humano, así como su analizado su expresión en tejidos adultos y fetales humanos mediante Northem blot. MDGA2 presenta una tránscrito de alrededor de 5 kb expresado principalmente en hígado, corazón y músculo esquelético humano, así como en cerebro fetal, donde también presenta dos mensajeros de 7 y 9 kb. Finalmente, se ha analizado la expresión de ambos genes en patologías tumorales humanas mediante PCR cuantitativa en tiempo real, encontrándose disminuida esta expresión en un alto porcentaje de las muestras tumorales analizadas.