La B(1,3)glucán sintasa Bgs1 es esencial en el control de la polaridad celular y la citocinesis de Schizosaccharomyces pombe

Résumé

[ES]El complejo enzimático de la beta(1,3)glucán sintasa de la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe está compuesta por una subunidad catalítica codificada por los genes de la familia Bgs. Bgs1 es esencial y es responsable de la síntesis del beta(1,3)glucano lineal que da lugar a la estructura del septo primario de división. En ausencia de Bgs1 las células presentan defectos en separación celular y en la selección del sitio de crecimiento polarizado. En este trabajo de tesis se pone de manifiesto el papel de Bgs1 en el establecimiento y mantenimiento de la polaridad a través del control sobre la localización de los parches de actina y sus proteínas asociadas, y en colaboración con los marcadores de polaridad Tea1 y Tea4. También se ha visto que la endocitosis y exocitosis Bgs1 y el resto de proteínas Bgs a los sitios correctos de crecimiento polarizado depende de los parches de actina. Existe una exocitosis independiente de F-actina dirigida hacia dominios lipídicos ricos en esteroles de la membrana plasmática que depende del exocisto y de la síntesis de proteínas. Además, se demuestra la existencia de dos estructuras de septo claramente diferenciadas, un rudimento de septo con una localización inestable de Bgs1 e incapaz de progresar en ausencia de F-actina y un septo estable capaz de avanzar y completarse en ausencia de F-actina. El avance de los septos estables en ausencia de F-actina depende de la función de la GTPasa de la familia Rho Cdc42 y de su proteína reguladora Gef1, este proceso se produce por dos mecanismos dando lugar a una estructura de septo menos aberrante en la que Bgs1 se localiza correctamente como anillo o a una estructura más aberrante en la que Bgs1 aparece extendida de manera difusa por toda la membrana.