Implicaciones de la proteína de choque térmico hsp90 en el proceso de citocinesis en schizosaccharomyces pombe

Resumen

En esta tesis se ha caracterizado un mutante termosensible (swo1-w1) del gen que codifica para la proteína de choque térmico Hsp90 en la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe, denominado swo1. Este alelo presenta un fenotipo prácticamente indistinguible de un silvestre a 25ºC (temperatura permisiva de crecimiento), pero a 36ºC (temperatura restrictiva) presenta un fenotipo defectivo en la división celular, donde se manifiestan células largas, con muchos núcleos y un claro defecto de citocinesis que conduce a que las células no puedan separarse después de la división. Este defecto es evidente al teñir las células con calcofluor, que pone de manifiesto la pared celular que forma el septo de división; y también se observa en los distintos componentes del anillo de actomiosina que dirige la citocinesis. Los estudios realizados en este trabajo proponen que la proteína de choque térmico Hsp90 participa del ensamblaje temprano del anillo de actomiosina. Mediante el análisis genético del mutante swo1-w1 con distintos alelos de proteínas implicadas en este proceso, se ha determinado la participación de una quinasa importante del ciclo celular: Plo1, la cuál se ha visto que interacciona físicamente con Hsp90/Swo1, en una interacción dependiente de ATP. También se ha confirmado la interacción física entre Hsp90/Swo1 y Cdc2, la quinasa responsable de la entrada en mitosis, en este caso dicha interacción es independiente de ATP, lo que sugiere que cada quinasa participa de un complejo de Hsp90/Swo1 distinto. Por último se han analizado las sobreexpresiones de dos proteínas asociadas a Hsp90: p23/Wos2 y Cdc37 y su capacidad de suprimir los fenotipos letales sintéticos producidos por swo1-w1 en combinación con otros alelos.