Sistemas de proteccion antioxidante de la membrana plasmatica de celulas animales

Laburpena

En el presente trabajo se presenta a la enzima NADH-citocromo b5 reductasa, purificada a partir de membrana plasmática de hígado de cerdo, como catalizadora de la reducción del coenzima Q (CoQ) endógeno en dicha membrana. Esta enzima,que llamaremos PMQR ( del inglés, Plasma Membrane coenzyme Q reductase), cataliza dicha reducción con participación del NADH, así como del NADH, mediante un mecanismo de un electrón conla consecuente formación del radial semiquinona. En dicha reacción de reducción también juega un papel muy importante el radical superóxido, el cual reacciona conel CoQ oxidado estableciendo un equilibrio con el par semiquinona/oxigeno, contribuyendo así a la reducción del CoQ. La semiquinona generada durante la acción catalítica de la PMQR, así como la posterior formación de CoQ reducido,participan en la reducción de los radicales tocoferoxilo y Afr ( radical libre del ascorbato ) para la regeneración de las vitaminas E y C, respectivamente, disminuyendo de esta forma los requerimientos nutricionales para ambas vitaminas en aquellos organismos que no la sintetizan ( todos los organismos animales en el caso de la vitamina e, y en cerdos, cobayas y humanos, por ejemplo, en el caso de la vitamina C). Asimismo, se propone un delicado y complejo equilibrio entre las distintas moléculas antioxidantes en la membrana plasmática de células aniales, las cuales están compensadas unas con otras, y en donde la PMQR participa como elemento modulador, mediante la reducción del CoQ, conectando el metabolismo celular con la función antioxidante.